Народная медицина - лечение болезней травами, ваннами, настоями, отварами, настойками и многое другое.

Народная медицина. Лечение болезней. Акушерство и гинекология, детские и повсеместные болезни. Описание и профилактика заболеваний. Лечение болезней соками, настоями, компрессами, настойками, отварами, мазями, порошками, сборами трав и травами.
Акушерство и гинекология Детские болезни Лекарственные чаи Лечение соками Статьи
 Лечение заболеваний
АденоидыАлкоголизмАллергияАнгинаАневризма аортыАнемииАртрит (воспаление суставов)Астма бронхиальнаяАтеросклерозАфтыБельмоБессонницаБешенство (водобоязнь)БронхитВарикозное расширение вен на ногахВодянкаВолос (водяной червяк)Воспаление глазВоспаление печениГастрит (катар желудка)Геморрой (почечуй)Гемофилия (кровоточивость)ГерпесГипертонияГипотонияГлаукома («желтая вода»)ГлистыГоловная больГоловокружениеГриппДепрессияДиабет сахарныйДизентерияЖелтухаЖелчнокаменная болезньЗадержка мочиЗапорЗобЗубная больИзжогаИкотаИмпотенцияИнфаркт миокардаИстерияКардиосклерозКашельКолитКонъюнктивитКровотечения и кровоизлиянияЛарингитМалокровие (анемия)МалярияМетеоризмМочекаменная (почечнокаменная) болезньНасморкНевралгияНеврастенияНедержание мочиОбморокОжирение (тучность)ОпухолиОслабление зренияОтит (воспаление среднего уха)ОтравленияОтрыжкаОтсутствие аппетитаПневмония (воспаление легких)ПодаграПоносПочек воспалениеПриливы к головеПрострел или люмбагоПростудаРадикулитРаны и некоторые заболевания кожиРвотаРевматизмСердечно-сосудистая недостаточностьСердечно-сосудистые заболеванияСибирская язваСклерозСтолбнякСтоматитТифыТрахомаТрещина заднего проходаТромбофлебитТуберкулезУгри, угревая сыпьУремияХолераХолециститЦарапины, раны, укусы, порезыЦинга (скобут)ЦиститЧумаЭпилепсияЯзва голениЯзвенная болезньЯчменьЯщур
АБВГДЕЖЗИКЛМНОПРСТУФХЦЧШЩЭЯ


В слюне лизоцим


Лизоцим — Википедия

Трёхмерная структура лизоцима

Лизоци́м (англ. lysozyme, от др.-греч. λύσις — «развязывание, разложение» и энзим; КФ 3.2.1.17) — антибактериальный агент, фермент класса гидролаз, разрушающий клеточные стенки бактерий гидролизом пептидогликана (муреина). Главным образом лизоцим получают из белка куриных яиц[1]. Также аналогичные ферменты содержатся в организмах животных, в первую очередь, в местах соприкосновения с окружающей средой — в слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта, слёзной жидкости, грудном молоке, слюне, слизи носоглотки и т. д. В больших количествах лизоцим содержится в слюне, чем объясняются её антибактериальные свойства. В грудном молоке человека концентрация лизоцима весьма высока (около 400 мг/л). Это намного больше, чем в коровьем. При этом концентрация лизоцима в грудном молоке не снижается со временем, через полгода после рождения ребёнка она начинает возрастать.

Содержащие лизоцим жидкости, такие как яичный белок и грудное молоко, использовались для лечения глазных инфекций ещё в Древнем Риме. На рубеже XVIII и XIX веков учёные обнаружили антибактериальные свойства лейкоцитов, коровьего молока, сенной палочки, белка куриных яиц и носовой слизи[2]. В частности, Морис Николь[fr] в 1907 году говорил о бактериолитическом действии сенной палочки[3], а Павел Николаевич Лащенков в 1909 году предположил наличие протеолитических ферментов в белке куриных яиц[4].

В 1921 году Александр Флеминг, испытывая симптомы гриппа, решил вывести из своей носовой слизи культуру микроорганизмов, вызывающих болезнь. Спустя четыре дня ему удалось вывести колонию грамположительных кокков, которым он дал промежуточное название «AF coccus». Выздоровев, он решил проверить предположение Феликса д’Эрелля о роли бактериофагов в формировании приобретённого иммунитета, добавив частицы своей носовой слизи в чашки с выращенными штаммами пневмококков, стафилококков и бактерий «AF coccus». В ходе эксперимента оказалось, что росту микроорганизмов препятствует не вирус, а наличие фермента, вызывающего лизис бактерий. Впоследствии этот фермент был обнаружен им и в других биологических жидкостях[5][6]. Алмрот Райт, руководитель Флеминга, предложил дать ферменту название «лизоцим», а чувствительным к нему бактериям — Micrococcus lysodeikticus[2].

После первоначальной эйфории в погоне за антибактериальными веществами оказалось, что лизоцим имеет малое клиническое значение в качестве антибактериального средства, и после открытия пенициллина интерес к лизоциму угас, пока не был выделен и очищен лизоцим из яичного белка курицы (HEWL).

Трёхмерная структура лизоцима впервые была получена Дэвидом Чилтоном Филлипсом (1924—1999) в 1965 году, когда он получил первую модель с помощью рентгеновской кристаллографии[7][8]. Структура была публично представлена на лекции Королевского института в 1965 году[9]. Лизоцим стал второй белковой структурой и первой ферментной структурой, которая была получена с помощью рентгеновской кристаллографии, и первым ферментом, который содержит полную последовательность всех двадцати стандартных аминокислот[10].

HEWL — лизоцим, выделенный из яичного белка курицы[править | править код]

HEWL представляет собой полипептидную цепь (14,3 кДа), содержащую 129 аминокислотных остатков с четырьмя внутримолекулярными дисульфидными мостиками и изоэлектрической точкой вблизи ≈ 11,3; он легко растворим в водной среде.[11]

Являясь ферментом, HEWL катализирует гидролиз B-1,4 гликозидной связи между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином в пептидогликане клеточной стенки бактерий. Исторически сложилось так, что этот белок является одним из наиболее изученных белков в области биохимии. В отличие от большинства белков, лизоцим легко кристаллизуется, и эти кристаллы имеют хорошие преломляющие свойства. Полная первичная структура HEWL впервые была освещена в 1963[12] , и чуть позднее, в 1965 году, была создана трёхмерная структура HEWL. Расшифровка трёхмерной структуры HEWL и HEWL-субстратного комплекса открыли путь для понимания специфики лизоцима и механизма его каталитической активности.

Исследования по агрегации HEWL стали важны, когда выяснилось, что точечные мутации в человеческом лизоциме (с которым HEWL имеет 60% идентичных последовательностей) коррелировали с наследственным системным амилоидозом[13].

Это заболевание было симптоматическим, с отложением амилоидных фибрилл человеческого лизоцима (иногда в килограммовых количествах) в почках, желудочно-кишечном тракте, лимфатических узлах, кровеносных сосудах, селезёнке и печени. Лизоцим, пожалуй, единственный фермент, который образует амилоид в естественных условиях.

Человеческий лизоцим является гликозидазой, которая функционирует в качестве антибактериального средства. Человеческий лизоцим (ЕС 3.2.1.17) содержит 130 остатков, принадлежащих к классу С-типа, и широко распространён в различных тканях и жидкостях организма, в том числе печени, суставных хрящах, крови, слюне, слёзной жидкости и молоке[14]. Он кодируется геном, расположенным на 12-й хромосоме и состоящим из 4 экзонов и 3 интронов.[15]

Лизоцим гидролизует преимущественно B-1,4 гликозидные связи между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином, содержащимися в структуре пептидогликана клеточной стенки некоторых микроорганизмов, особенно грамположительных бактерий, и, следовательно, играет определённую роль в защите хозяина. Фермент заставляет сахар мурамовой кислоты находиться в напряжённой конформации, и при совместном действии двух ключевых остатков — глутаминовой кислоты в положении 35 и аспарагиновой кислоты в положении 52 — гидролизует гликозидные связи.

Лизоцим интенсивно экспрессируется в кроветворных клетках, где он находится в гранулоцитах, моноцитах и макрофагах, а также в их предшественниках в костном мозге. Обычная концентрация лизоцима в плазме составляет от 4 до 13 мг/л, но только следы его можно увидеть в моче здоровых лиц. В случае нормальных субъектов, по меньшей мере, 500 мг лизоцима производятся в день, но время жизни протеина в плазме является очень коротким; 75 % элюируют в течение 1 ч, в основном, через почки[16]. Сильно повышенные концентрации лизоцима в плазме и моче связаны с целым рядом патологических состояний и мониторятся в течение многих лет, так как являются возможным маркером моноцитарного лейкоза, но в то же время, как в случае больных с миелопролиферативными расстройствами, при нормальной функции почек, производство лизоцима увеличивается до 4 раз.

За последние 30 лет человеческий лизоцим и HEWL были использованы в качестве системы отсчёта для изучения многих аспектов структуры и функции белков, в том числе стабильности белка и механизма его сворачивания. Были установлены шесть природных мутаций в человеческом лизоциме[17] , и аминокислотные замены (все расположены в B-домена области нативной структуры лизоцима)[18]. Мутации приводят к появлению нескольких вариантов белка (I56T, F57I, W64R, D67H, T70N и F57I / T70N или W112R / T70N). Все эти варианты, кроме T70N, были связаны с системными амилоидозами с участием почек, печени и селезёнки[13], в то время как не амилоидогенный вариант T70N является довольно распространённым явлением в нормальной британской популяции.

В пищевой промышленности зарегистрирован в качестве пищевой добавки E1105 (консервант).

В медицине в качестве местного антисептического средства[19] — является основным действующим веществом лекарственного препарата «Лизобакт» и его аналога БАД «Лизоприм Лор»[20].

Применение при беременности[править | править код]

1 триместр 2 триместр 3 триместр
Противопоказан, большинство врачей считает приём лекарства в это время нежелательным и опасным. Разрешён, под врачебным наблюдением. Приём допустим, но с учётом возможной аллергии. Не перед родами.[21]

Фермент атакует пептидогликаны (в частности, муреин), входящие в состав клеточных стенок бактерий (особенно много его в клеточных стенках грам-положительных бактерий — до 50-80 %). Лизоцим гидролизует β(1→4)-гликозидную связь между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином. Пептидогликан при этом связывается с активным центром фермента (в форме кармана), расположенным между двумя его структурными доменами. Сорбционный центр лизоцима представляет 6 карманов (A, B, C, D, E, F), причём в A, C и E может связываться только N-ацетилглюкозамин, а в B, D и F — как N-ацетилглюкозамин, так и N-ацетилмурамовая кислота. Молекула субстрата в активном центре принимает конформацию, близкую к конформации переходного состояния. В соответствии с механизмом Филлипса, лизоцим связывается с гексасахаридом, затем переводит 4-й остаток в цепи в конформацию твист-кресла. В этом напряжённом состоянии гликозидная связь между центрами D и E легко разрушается. Ингибитором лизоцима служит, в частности, трисахарид N-ацетилглюкозамина, связывающийся с каталитически неактивными центрами A, B и C и препятствующий связыванию субстрата.

Остатки глутаминовой кислоты (Glu35) и аспарагиновой кислоты (Asp52) критичны для функционирования фермента, причём Asp52 ионизирован, а Glu35 нет. Некоторые авторы полагают, что Glu35 выступает в качестве донора протона при разрыве гликозидной связи субстрата, разрушая связь, а Asp52 выступает в роли нуклеофила, при образовании интермедиата — гликозил-фермента. Затем гликозил-фермент реагирует с молекулой воды, в результате чего фермент возвращается в исходное состояние и образуется продукт гидролиза[22].

Другие авторы полагают, что реакция протекает через образование карбоксоний-иона, стабилизированного заряженной карбоксильной группой Asp52, в то время как высвобождение спирта катализируется по механизму общего основного катализа незаряженным карбоксилом Glu35.[23].

  1. G. Alderton, W.H. Ward, H.L. Fevold. ISOLATION OF LYSOZYME FROM EGG WHITE (англ.) // Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character : journal. — 1945. — No. 157. — P. 43—58.
  2. 1 2 Hugh A. Mckenzie, Frederick H. White. Lysozyme and α-Lactalbumin: Structure, Function, and Interrelationships (англ.) // Advances in Protein Chemistry. — Academic Press, 1991. — Vol. 41. — P. 173—315. — ISSN 0065-3233. — doi:10.1016/S0065-3233(08)60198-9.
  3. Maurice Nicolle. Action du "Bacillus subtilis" sur diverses bactéries (фр.) // Annales de l'Institut Pasteur : journal de microbiologie. — 1907. — Vol. 21, no 8. — P. 616.
  4. P. Laschtschenko. Uber die keimtötende und entwicklungshemmende Wirkung von Hühnereiweiß (нем.) // Zeitschrift für Hygiene und Infektionskrankheiten. — 1909. — Dezember (Bd. 64, H. 1). — S. 419—427. — ISSN 1432-1831. — doi:10.1007/BF02216170.
  5. A. Fleming. On a Remarkable Bacteriolytic Element Found in Tissues and Secretions (англ.) // Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences. — 1922. — 1 May (vol. 93, iss. 653). — P. 306—317. — ISSN 1471-2954 0962-8452, 1471-2954. — doi:10.1098/rspb.1922.0023.
  6. Chen, W. The laboratory as business: Sir Almroth Wright's vaccine programme and the construction of penicillin. // The laboratory revolution in medicine / A. Cunningham, & P. Williams. — Cambridge, Great Britain: Cambridge University Press, 1992. — P. 245—292. — ISBN 0-521-40484-3.
  7. Blake C. C., Koenig D. F., Mair G. A., North A. C., Phillips D. C., Sarma VR. Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution (англ.) // Nature : journal. — 1965. — Vol. 206, no. 986. — P. 757—761. — doi:10.1038/206757a0. — PMID 5891407.
  8. Johnson L. N., Phillips DC. Structure of some crystalline lysozyme-inhibitor complexes determined by X-ray analysis at 6 Angstrom resolution (англ.) // Nature : journal. — 1965. — Vol. 206, no. 986. — P. 761—763. — doi:10.1038/206761a0. — PMID 5840126.
  9. Johnson, L. N. The early history of lysozme (англ.) // Nat Struct Mol Biol : journal. — 1998. — Vol. 5, no. 11. — P. 942—944. — doi:10.1038/2917. — PMID 9808036.
  10. Canfield, R. E. The Amino Acid Sequence of Egg White Lysozyme (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1963. — Vol. 238, no. 8. — P. 2698—2707. — PMID 14063294.
  11. Wetter, L. R., Deutsch, H. F. Immunological studies on egg white proteins IV. Immunochemical and physical studies of lysozyme // J. Biol. Chem.. — Т. 192. — С. 237—242.
  12. Canfield, R. E. The amino acid sequence of egg white lysozyme // J. Biol. Chem.. — Т. 238. — С. 2698—2707.
  13. 1 2 Pepys, M. B., Hawkins, P. N., Booth, D. R., Vigushin, D. M., Tennent, G. A., Soutar, A. K., et al. Human lysozyme gene mutations cause hereditary systemic amyloidosis (англ.) // Nature. — Vol. 362. — P. 553—557.
  14. Reitamo, S., Klockars, M., Adinolfi, M., Osserman, E. F. Human lysozyme (origin and distribution in health and disease) // Ric. Clin. Lab.. — Т. 8. — С. 211—231.
  15. Peters, C. W., Kruse, U., Pollwein, R., Grzeschik, K. H., Sippel, A. E. The human lysozyme gene. Sequence organization and chromosomal localisation // Eur. J. Biochem.. — № 182. — С. 507—516.
  16. Hansen, N. E., Karle, H., Andersen, V., Olgaard, K. Lysozyme turnover in man // J. Clin. Invest.. — Т. 51. — С. 1146—1155.
  17. Pepys, M. B., Hawkins, P. N., Booth, D. R., Vigushin, D. M., Tennent, G. A., Soutar, A. K., et al.  (англ.) // Nature. — Vol. 362. — P. 553—557.
  18. Dumoulin, M., Kumita, J. R., Dobson, C. M. Normal and aberrant biological self-assembly: insights from studies of human lysozyme and its amyloidogenic variants (англ.) // Accounts of Chemical Research (англ.)русск.. — Vol. 39. — P. 603—610.
  19. ↑ Местный антисептический препарат Лизобакт® — Публикации (неопр.) (недоступная ссылка). Дата обращения 30 мая 2011. Архивировано 3 октября 2011 года.
  20. ↑ Лизоприм Лор инструкция по применению (неопр.).
  21. ↑ Не опасен ли Лизобакт® при беременности при лечении боли в горле? (рус.), Детский сайт Малышам инфо (27 июня 2017). Дата обращения 29 июня 2017.
  22. С.Д. Варфоломеев. Химическая энзимология. — М.: Издательский центр "Академия", 2005. — С. 238—239. — ISBN 5-7695-2062-0.
  23. Э. Фёршт. Структура и механизм действия ферментов. — М.: "Мир", 1980. — С. 395—396. — doi:577.15/.17[Ошибка: Неверный DOI!].

ru.wikipedia.org

Лизоцим, польза и вред, продукты-источники лизоцима


Общая информация о соединении

Фермент, коему посвящено нынешнее повествование, занимает в функционировании организма человека ключевую позицию. Он принадлежит к классу гидролаз и представляет собой антибактериальный агент. Человеческий лизоцим с химической точки зрения есть не что иное, как гликозидаза. То есть он относится к протеинам. Указанный фермент присутствует в разных частях, тканях и жидких средах организма. Это и слюна, и кровь, и слизистая оболочка носа, и печень, и пищеварительный тракт, и грудное женское молоко, и костный мозг, и хрящи суставов, и внутренние половые органы, и слезы. Более всего лизоцима содержится в слюне и секрете молочных желез. В последнем случае данный показатель равен 400 мг/л.

Человечеству лизоцим стал известен в начале прошлого века. Его обнаружил Александр Флеминг в 1922 году. За это и другие не менее важные открытия в области физиологии ученый получил позже Нобелевскую премию. Интересно, что лизоцим Флеминг выделил по воле Его Величества Случая. Как-то раз ученый простудился. В голову ему пришла спонтанная мысль посеять в чашку Петри с бактериями слизь из собственного носа. Прошло несколько дней, и Александр, оглядев предмет своего эксперимента, с удивлением обнаружил, что участки, обработанные слизью, чисты от бактерий.

Сегодня лизоцим – это еще и химическая, а также пищевая добавка. В данном аспекте он имеет аббревиатуру Е1105. В чистом виде фермент являет собой кристаллический аморфный порошок, аромат которого слегка отдает кислотой. Лизоцим прекрасно контактирует с водой и имеет низкую растворимость в спиртах.

Польза лизоцима

Вещество лизоцим, как становится ясным из выше изложенной информации, является заклятым врагом бактерий. Фермент уничтожает их путем воздействия на клеточные стенки, имеющие весьма жесткую текстуру. Мембраны вредоносных бактерий образованы углеводами мукополисахаридами, которые связаны между собой короткими пептидными цепями. Так вот, лизоцим буквально разрывает их, нарушая целостность стенки и, следовательно, клетки чужеродного агента. Особенно велика эффективность вещества в отношении грамположительных бактерий. Помимо всего прочего, фермент оказывает подобное влияние на мембраны дрожжевых организмов.

Но индивидуальной деятельностью миссия лизоцима во внутренней среде тела человека не ограничивается. Антибактериальный фермент одновременно с выполнением своей основной функции активизирует резистентность организма, стимулируя работу IgA и других факторов иммунитета. Также лизоцим обладает антитоксическим, регенерирующим, анестезирующим и противовоспалительным свойствами. Иногда его называет естественным или природным антибиотиком. В этом утверждении есть доля правды, однако вернее было бы сказать, что лизоцим – главный помощник антибактериальных веществ, поскольку усиливает действие их, направленное на вредоносные микроорганизмы.

Рассматриваемый нами фермент человеческого тела способен справиться со множеством заболеваний. Здесь стоит упомянуть о недугах кишечника и желудка, обморожениях, ожогах, гнойных ранах, ангине, отите, блефарокератите аллергической природы. Лизоцим показан при анемии, пневмонии, стоматите и прочих воспалительных заболеваниях ротовой полости, даже при хроническом гепатите! Что значит «показан»? А то и значит: для победы над перечисленными и прочими болезнями одного лишь содержащегося во внутренней среде тела антибактериального фермента недостаточно. Потому следует принимать указанное вещество дополнительно в виде лекарственных препаратов, выпускаемых фармацевтической промышленностью. Способов применения такого лизоцима немало: ингаляции, внутримышечные инъекции, раствор, глазные капли, таблетки.

Вред лизоцима

Антибактериальный агент должен находиться во внутренней среде тела человека в количестве, близком к норме. Конкретные показатели этой самой нормы может подсказать разве что квалифицированный врач или ученый. Впрочем, о том, что количество лизоцима в организме отклоняется от нее в ту или иную сторону, вы поймете по изменению собственного самочувствия. Так, повышенные концентрации фермента вызывают по некоторым данным просто дикие головные боли, а чуть реже – аллергические реакции. Недостаток же лизоцима во внутренней среде провоцирует нарушение работы иммунной системы и развитие аутоиммунных заболеваний. Такое неприятное и даже опасное для здоровья и, соответственно, жизни представителя Homo sapiens состояние имеет все шансы наступить под воздействием определенных факторов, истощающих естественные запасы лизоцима. Среди них табакокурение, наличие хронических инфекционных недугов, частый прием антибиотиков, НПВП, постоянное эмоциональное напряжение, стрессы. Кроме того, дефициту ключевого фермента в человеческом организме способствуют авитаминоз, плохое, низкокачественное питание; длительное пребывание в местах с загрязненным воздухом атмосферы, хронический гастрит с пониженной кислотностью желудочного сока.

К слову, продолжительная нехватка лизоцима ведет к легочной дисфункции хронического характера, расстройству функционирования желудочно-кишечного тракта, развитию бронхиальной астмы и влагалищных инфекций у женщин.

Продукты-источники лизоцима

Борец с патогенной микрофлорой обнаружен не только в организме человека. Присутствует он и в различных продуктах питания. В основном это пища животного происхождения.

Рекордсменом по содержанию антибактериального фермента по праву считается сырое козье молоко. Объясняется данный факт просто: молоко, полученное от коз, по составу максимально приближено к грудному женскому молоку, а последнее, как вы уже знаете, славится огромным количествам лизоцима.

Меньше, но тоже вполне достаточно полезного фермента в молоке, что дают нам коровы и овцы. Однако здесь должно соблюдаться важное условие: животные обязаны употреблять натуральные корма и свободно пастись на пастбищах с разнотравьем.

Понятно, что кисломолочная продукция, изготовленная из качественного молока крупного и мелкого рогатого скота, также богата лизоцимом. Особенно это касается йогурта, кефира, айрана, варенца, ряженки. Справедливо сие утверждение и для сыров самых разных сортов, и для творога.

Много антибактериального фермента в куриных яйцах, а точнее – яичном белке. Большинство ученых сходятся во мнении, что этот продукт по количеству лизоцима переплюнул даже козье и грудное молоко. По крайней мере, сегодня протеин куриного яйца является чуть ли не единственным продуктом, из которого натуральный лизоцим выделяют в чистом виде.

В состав некоторых растительных культур ключевой фермент тоже входит. Лидером здесь стоит назвать хрен, за ним следуют капуста, репа, редька и примула.

Лизоцим нашел применение в медицине, фармакологии, пищевой промышленности, виноделии.

Пономаренко Надежда

При использовании и перепечатке материала активная ссылка на женский сайт Woman-Lives.ru обязательна!

woman-lives.ru

Фермент лизоцим: особенности, назначение, советы по применению в животноводстве

опубликовано: 18 . 12 . 2019

автор: Админ Админыч

Из этой статьи вы узнаете:

  • Что такое фермент лизоцим
  • Как и кем был открыт фермент лизоцим
  • Каков механизм действия фермента лизоцима
  • В чем польза препаратов с ферментом лизоцимом для животных
  • Как правильно применять фермент лизоцима для коров
  • Каких рекомендаций по использованию препарата с лизоцимом придерживаться в животноводстве

Среди белковых катализаторов, которые играют важнейшую роль в формировании иммунитета, нужно выделить фермент лизоцим. В организме его можно обнаружить в слизистой оболочке полости рта, дыхательных путей, конъюнктиве глаз, то есть в тех органах и тканях, которые постоянно подвергаются воздействию микроорганизмов.

Содержится фермент лизоцим в слюне, а также в плевральной жидкости, соке двенадцатиперстной кишки и плазме крови. Препарат лизоцима был выделен в чистом виде из секрета околоушной слюнной железы, тогда же были изучены его свойства и состав. Подробнее о том, что такое фермент лизоцим и каковы способы его применения в животноводстве, мы расскажем в нашей статье.

Что такое фермент лизоцим

Лизоцимы – это белки с низкой молекулярной массой, широко распространенные в мире животных. Они принимают участие в формировании неспецифического иммунного ответа. Фермент лизоцим выполняет функции, которые различны у разных организмов. В любом случае он очень важен и незаменим.

Лизоцим выдерживает кипячение до трех минут, не переваривается трипсином, не боится кислой среды, но нестабилен в щелочной. Фермент активен в достаточном широком диапазоне pH, но вот под воздействием УФ-облучения быстро инактивируется.

Лизоцим – это фермент мукополисахаридазного действия. Его обнаруживают во многих тканях, органах и биологических жидкостях у представителей всех четырех царств живой природы, в том числе и у человека. Лизоцим – это фермент, расщепляющий р-1,4 связи между остатками N-ацетилмурамовой кислоты и 2-ацетамидо-2-дезокси-2-глюкозы в мукополисахаридах или мукопептидах. Он обладает трехмерной структурой, которую ученые смогли полностью расшифровать.

Также в молекуле лизоцима имеется активный центр. Природным субстратом этого фермента считаются клеточные оболочки бактерий. Самым чувствительным к нему является Micrococeus Iysodeikticus, используемый для определения степени активности фермента лизоцима.

Лучше всего удалось изучить лизоцим яичного белка. Его выделили в виде кристаллов и стали применять в качества лекарственного препарата. Молекулярная масса – 14 000, изоэлектрическая точка – 10,5–11,0. Фермент лизоцим не расщепляется трипсином, но переваривается пепсином. Наиболее активен он при pH 5–7, ионной силе – 0,1 и в кислой среде. Однако в щелочных условиях лизоцим быстро теряет свою активность. Оптимальная температура для работы фермента составляет +60 °С, выше этих значений он становится неактивным. В высушенном виде он выдерживает стерилизацию при +160 °С в течение двух часов.

Как, кем и когда был открыт фермент лизоцим

Лизоцим – это первый литический фермент, разрушающий стенки бактерий, который стал известен науке. Открыт он был в 1922 году Александром Флемингом. Этот британский микробиолог обнаружил фермент лизоцим во многих органах, тканях, жидкостях и выделениях животных. Также он предположил, что это вещество эффективно защищает макроорганизмы от воздействия бактерий. 

Интересен тот факт, что это открытие было сделано Флемингом практически на десять лет раньше его самого известного научного достижения – обнаружения и расшифровки пенициллиновой структуры (вместе с Х. У. Флори и Э. Б. Чейном). Впервые сообщения о том, что бактерии могут синтезировать бактериолитические ферменты, появились в 50-х годах XX века. Сейчас эта способность обнаружена у всех известных бактерий.

Итак, в чистом виде фермент лизоцим получил Александр Флеминг в 1922 году.

С 1965 года ученые начали изучать его влияние на продуктивность сельскохозяйственных животных.

С 1975 года в СССР начинают использовать в животноводстве яичный кристаллический, а затем и микробиологический лизоцим ГЗХ.

Фермент лизоцим: механизм действия

Терапевтический эффект лизоцима основан на антимикробном действии, которое зависит от ферментативной активности этого белка. Фермент частично или полностью расщепляет клеточные оболочки тех микробов, у которых они состоят из хитинов, мукопептидов и глюкозаминопептидов. Среди грамотрицательных и грамположительных микроорганизмов более чувствительными к лизоциму являются вторые. 

Разница воздействия объясняется тем, что химический состав оболочек этих групп бактерий различен. В основном фермент лизоцим воздействует на сапрофиты, хотя есть ряд патогенных штаммов (бацилл, вибрионов, кокков), на которые он тоже оказывает влияние. Обработка бактериальной клетки данным ферментом приводит к тому, что в клеточных оболочках образуется большое количество отверстий, а внутри наблюдается дезорганизация структурных компонентов.

В тканях макроорганизма фермент лизоцим стимулирует выработку интерферона, благодаря чему замедляется репродукция вирусных частиц. К тому же он активирует ряд бактериальных токсинов.

Усиление антимикробного эффекта фермента лизоцима наблюдается при его комбинации с антибактериальными препаратами, в особенности со стрептомицином. Поэтому и были созданы комплексные лекарственные средства, содержащие оба эти компонента (к примеру, лизоцим+метициллин оказывает сильное воздействие на золотистый стафилококк).

Также фермент лизоцим оказывает обезболивающий эффект и стимулирует регенерацию клеток и тканей.

Лекарственные средства, содержащие фермент лизоцим, эффективны при местном и внутримышечном применении.

В секрете околоушной слюнной железы лизоцим содержится в концентрации 0,5 мг/100 мл. В смешанной слюне фермента намного больше, чем в плазме крови и других тканях.

Роль фермента лизоцима в организме заключается не только в его антибактериальном эффекте. Он также принимает участие в регенеративных процессах, становлении иммунитета, заживлении повреждений слизистой ротовой полости.

Итак, подводя небольшой итог, можно сказать, что лизоцим относится к группе ферментов бактериолитического действия. Если говорить более простым языком, то он может растворять некоторые бактерии. Обнаружить этот фермент можно в тех местах организма, которые чаще других соприкасаются с окружающей средой. К таким участкам относится слизистая ЖКТ, грудное молоко, секрет слюнных желез, слезная жидкость и так далее. Самое большое количество этого фермента находится в слюне.

Польза препаратов с ферментом лизоцимом для животных

Количество фермента лизоцима в организме высокопродуктивных сельскохозяйственных животных ниже, чем у обычных, а потому их иммунная защита ослаблена. Нормальный или слегка увеличенный уровень данного фермента в крови благоприятно сказывается на устойчивости животных к патогенным микроорганизмам.

Для устранения дефицита фермента лизоцима были созданы препараты, содержащие мультиэнзимный комплекс лизоцимов. В этих средствах также присутствуют компоненты, разрушающие стенки грамотрицательных бактериальных клеток. Такие препараты позволяют с успехом бороться с возбудителями энтеритов, экземы, маститов и других инфекций.

Основы применения фермента лизоцима для коров

Чтобы подготовить организм коров к лактации, препарат фермента лизоцима вводят в питание животных в завершающую фазу сухостойного периода. Таким образом осуществляют профилактику инфекционных болезней вымени, улучшают клеточную регенерацию.

Высокая концентрация фермента лизоцима в слизистых уменьшает заболеваемость животных эндометритами и сокращает их восстановительный период после отела.

В результате введения в пищу коров препаратов фермента лизоцима молозиво становится более качественным. Это приводит к повышению жизнеспособности телят и снижению их заболеваемости. Высокая концентрация фермента в коровьей слюне является защитным барьером, имеющим огромное значение при облизывании теленка матерью.

Под влиянием лизоцима кожа теленка приобретает бактериолитические свойства, а значит, его жизнеспособность повышается. При добавлении фермента лизоцима в корм, его концентрация в крови телят повышается до 35–40 мкг/мл, благодаря чему активизируется иммунная система и увеличиваются привесы. В результате увеличения количества лизоцима в организме обеспечивается высокая бактерицидность всего организма.

Важнейший источник фермента – это молозиво коровы, лизоцим в нем содержится в концентрации 13-14 мкг/мл. В молоке его намного меньше, всего 0,5–2,0 мкг/мл. Обнаружено, что активность фермента лизоцима в крови новорожденных телят увеличивается практически в три раза на 2–10 дни. В этот период она достигает 15–17 мкг/мл. Если у теленка имеется какая-либо патология, то активность фермента возрастает лишь в 1,5-2 раза.

В результате ряда исследований, направленных на изучение иммунологической неспецифической устойчивости новорожденных телят, ученые установили, что умершие животные от острых заболеваний ЖКТ имели невысокий уровень фермента лизоцима в плазме крови.

Все эти свойства фермента лизоцима, цена которого на рынке обычно зависит от его качества, позволяют применять его как самостоятельное лекарственное средство и как компонент комплексных препаратов (вместе с антибиотиками). Используют его для профилактики и лечения болезней, плохо поддающихся терапии. Основным преимуществом таких средств является то, что бактерии к ним практически не адаптируются. Молоко коров, при употреблении ими лизоцима, не теряет своих качеств и пригодно для питания людей.

Практические рекомендации по применению фермента лизоцима в животноводстве

Фермент лизоцим используется:

  • Для сухостойных коров.

Применяется для того, чтобы подготовить организм коровы к отелу, снизить риск осложнений после родов, а также для профилактики маститов.

Способ: фермент лизоцим дают за 1-2 недели перед отелом по 100 г в день. Это количество препарата следует разделить пополам и давать утром и вечером. 

  • Для дойных коров.

Используется для лечения и профилактики мастита, повышения качества молока и уменьшения содержания в нем соматических клеток.

Способ: фермент лизоцим дают в течение 1-2 недель по 50 г два раза в день (утром и вечером).

Применяют, чтобы повысить иммунитет новорожденного, снизить количество случаев развития диареи и увеличить привес.

Способ: фермент лизоцим дают телятам вместе с молозивом, молоком или ЗЦМ (если его готовят) по 50–100 г на 20 л жидкости.

Итак, чтобы подготовить организм коровы к лактации, фермент лизоцим начинают ей давать именно за 1-2 недели до отела. Увеличение его количества в слизистых оболочках снижает риск развития эндометритов и укорачивает восстановительный послеродовой период. Добавление лизоцима в корм способствует выделению высококачественного молока, которое снижает заболеваемость телят и повышает их жизнестойкость.

Важнейшее свойство фермента лизоцима – это его способность уменьшать число соматических клеток в коровьем молоке, предупреждать развитие маститов и лечить их. Согласно результатам многих исследований в конце недели употребления этого фермента выздоравливало около 80 % животных, а клинические улучшения отмечались у 100 % коров, что проявлялось увеличением количества молока и повышением его качества.

Такие результаты объясняются тем, что главной причиной развития воспаления молочных желез у коров является их заражение патогенными бактериями: грамотрицательными (S.uberis, E.coli, Klebsiella) и грамположительными (S.aureus и S.agalactiae). Эти виды микроорганизмов вызывают 90 % всех маститов. Бактерии разрушаются под действием фермента лизоцима при его содержании в молоке от 2,5 до 16 мкг/мл. Только вот естественная концентрация фермента в секрете молочных желез едва достигает 0,5–2 мкг/мл. Именно поэтому, чтобы ее повысить, лизоцим дают коровам вместе с кормом.

На третий день подачи коровам корма с лизоцимом содержание фермента в молоке увеличивается до 30 мкг/мл. Такая концентрация приводит к разрушению бактериальных клеток и регенерации пораженных тканей.

Как уже говорилось выше, при добавлении в корм телятам лизоцима у них улучшался иммунитет, наблюдалось уменьшение количества случаев диареи и улучшение аппетита.

В итоге, купить фермент лизоцим и использовать для сельскохозяйственных животных нужно как:

  • препарат, стимулирующий иммунные силы организма;
  • средство, улучшающее неспецифическую устойчивость телят к инфекциям;
  • стимулятор клеточной регенерации и процессов кроветворения;
  • противовоспалительный, бактерицидный и ранозаживляющий препарат;
  • антитоксическое средство.

Где купить качественные премиксы и добавки

Купить качественные премиксы и кормовые добавки для всех видов животных в России можно у разработчика и производителя – компании «Витасоль». 

«Витасоль» – это надежно! Удобно! Профессионально!

В настоящее время АО «Витасоль» располагает современными производственными мощностями и научным потенциалом, способным удовлетворить потребности любого покупателя, – от человека, содержащего дома кошку или собаку, до крупнейших птицефабрик и животноводческих комплексов. Научные разработки нашей фирмы в области питания животных и птиц многократно отмечены медалями Всероссийского выставочного центра и пользуются повышенным спросом в практическом животноводстве.

Наша продукция способствует:

Улучшению переваривания и усвоения корма.

Повышению плодовитости животных.

Увеличению сохранности молодняка.

Повышению привеса на 10–15 %.

Сокращению расхода корма на единицу продукции на 5–10 %.

Снижению заболеваемости животных.

Увеличению сохранности взрослого поголовья на 4–8 %.

Для получения консультации Вы можете связаться с нами по телефону:
+7(800)-707-28-52.

www.vitasol.ru

Lysozyme Hydrochloride

Описание:

Лизоцим (мурамидаза) -  гидролитический фермент, играющий одну из ведущих ролей в естественном неспецифическом иммунитете животных и человека, избирательно расщепляющий полисахариды клеточной оболочки бактерий. Он относится к небольшим по размерам белкам (молекулярная масса около 15 тыс. Да), относительно термостабилен (выдерживает температуру пастеризации) и вырабатывается многими органами и тканями организма человека, животных. Самая большая концентрация лизоцима обнаружена в слезах, слюне, кишечном соке, яичном белке). Лизоцим содержится, в первую очередь, в местах соприкосновения организма животных с окружающей средой – в слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта, слезной жидкости, слюне, слизи носоглотки. Кроме того, существуют и растительные источники лизоцима, среди которых особенно выделяют капусту, редиску, репу, хрен и папайю.
Лизоцим открыт Александром Флеменгом в 1922 г., его первичная структура была окончательно установлена к 1963 г. установлена его первичная структура, а в 1965 была сконструирована первая полная модель молекулы лизоцима.
Лизоцимы различного происхождения – полученные из белка куриного яйца, молока, плаценты, сыворотки крови или клеток крови человека и животных, – близки по химическому строению, но обладают некоторыми физико-химическими и антигенными различиями, а также отличаются по биологической активности в отношении как бактериальных клеток, так и клеток организма Выделено и изучено более 50 лизоцимов из разных источников. Все они состоят из одной полипептидной цепи и являются сильно основными белками (рН 10,5-11,0). 
Наиболее изучен лизоцим белка куриных яиц (молекулярная масса 14306 Да). Полностью определено его строение, в т.ч. методом рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура и выявлена связь между пространственным строением фермента и механизмом его действия. Именно яичный белок на сегодняшний день наиболее часто используют для промышленного производства лизоцима, т.к. он содержит максимальное количество лизоцима, по сравнению с другими источниками.
Основная физиологическая функция лизоцима - разрушение внешней оболочки грамположительных бактерий, так называемого «муреинового мешка». К дополнительным функциям фермента относят противовоспалительную активность, которая развивается как следствие снижения количества патогенных микроорганизмов в очаге воспаления. Кроме того, лизоцим является естественным неспецифическим иммуномодулятором: расщепляя муреиновую стенку бактерий, фермент высвобождает мурамилдипептид – мощный стимулятор иммунитета, который входит в состав пептидогликана клеточной стенки практически всех известных грамположительных и грамотрицательных бактерий.

Действие:

Лизоцим обладает антибактериальной активностью, оказывает иммуномодулирующее, противовоспалительное, антитоксическое действие, стимулирует процессы регенерации и эритропоэза. Антибактериальные свойства лизоцима обусловлены его способностью разрушать клеточные стенки бактерий путём гидролиза 1,4-бета-связей между остатками N-ацетилмурановой кислоты и N-ацетил-D-глюкозамина, входящего в их состав пептидогликана. Иммуномодулирующее действие, обусловлено способностью к активации систему врожденного и приобретенного иммунитета. В современных исследованиях обнаружено антидисбиотическое действие лизоцима, которое позволиляет отнести лизоцим к числу пребиотиков.

    Фармацевтика

В фармации лизоцим применяют для лечения хронических септических состояний и гнойных процессов, при ожогах, отморожениях, конъюнктивитах, эрозиях роговицы, стоматитах и других инфекционных заболеваниях. Препарат не токсичен, не раздражает ткани и может использоваться при плохой переносимости других антибактериальных средств. Лизоцим в форме гидрохлорида входит в состав многих лекарственных препаратов для лечения заболеваний горла и ротовой полости, например: таблетки для рассасывания «Гексализ» (Франция), «Ларипронт» (Германия), «Лисобакт» (Босния и Герцеговина). Успешно используют данный фермент и в современной иммунобиотехнологии при производстве иммунотропных лекарственных средств.

     БАД

Лизоцим является важным элементом неспецифического иммунитета, благодаря чему широко используется в качестве сырья для изоготовления БАД к пище и продуктов функционального питания. В ряде стран, питание, обогащенное лизоцимом, применяется для детей всех возрастных групп, особенно в первый год жизни при переводе на искусственное или смешанное вскармливание, а также для взрослых — при дисбактериозе, ряде воспалительных заболеваний органов пищеварительной системы и дыхательных путей. В «Единых санитарно-эпидемиологических и гигиенических требованиях к товарам, подлежащим санитарно-эпидемиологическому надзору» установлен адекватный уровень потребления лизоцима.

    Пищевая промышленность

Благодаря своей антибактериальной активности, лизоцим применяется в пищевой промышленности для увеличения срока хранения мясных продуктов. В молочной промышленности лизоцим используется при производстве сыров и молока: в твёрдых и полутвердых сырах лизоцим предотвращает позднее вспучивание; в сыром сосисочном фарше, копчёной рыбе он предотвращает образование токсинов бактериями рода Clostridium; в молоке и молочных продуктах увеличивает срок годности. В виноделии лизоцим используют для контроля молочнокислых бактерий, в качестве альтернативы сернистому ангидриду (SO2).

    Косметология

INCI: Lysozyme

В качестве активного ингредиента используется в средствах против акне и угревой сыпи, а также лечебной противомикробной косметике. Также используется в качестве натурального консерванта для косметических средств.

     Ветеринария

Лизоцим используют как в качестве кормовой добавки, так и в качестве субстанции для изготовления ветеринарных лекарственных средств. В качестве кормовой добавки лизоцим используют для восполнения дефицита лизоцима в организме скота, птицы и домашних животных. Имеются данные об эффективности перорального применения препаратов лизоцима для терапии маститов у коров.

www.naturing.ru

Лизоцим - это... Что такое Лизоцим?

Трёхмерная структура лизоцима

Лизоци́м (мурамидаза, англ. lysozyme) — антибактериальный агент, фермент класса гидролаз, разрушающий клеточные стенки бактерий путём гидролиза пептидогликана клеточной стенки бактерий муреина. Главным образом, лизоцим получают из белка куриных яиц[1]. Также аналогичные ферменты содержатся в организмах животных, в первую очередь, в местах соприкосновения с окружающей средой — в слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта, слёзной жидкости, грудном молоке, слюне, слизи носоглотки и т. д. В больших количествах лизоцимы содержатся в слюне, чем объясняются её антибактериальные свойства. В грудном молоке человека концентрация лизоцима весьма высока (около 400 мг/л). Это намного больше, чем в коровьем. При этом концентрация лизоцима в грудном молоке не снижается со временем, через полгода после рождения ребёнка она начинает возрастать.

Лизоцим из белка куриных яиц представляет собой небольшой фермент (14,5 кДа), состоящий из 129 аминокислотных остатков

История

В 1909 г. П. Л. Лащенко[2] открыл в курином белке протеолитический фермент, который селективно повреждал клеточные стенки, содержащие пептидогликаны. Выделил в чистом виде, описал и дал название «лизоцим» в 1922 Александр Флеминг.[3]

Трехмерная структура лизоцима впервые была получена Дэвидом Чилтоном Филлипсом (1924—1999) в 1965, когда он получил первую модель с помощью рентгеновской кристаллографии.[4][5] Структура была публично представлена на лекции Королевского института в 1965.[6] Лизоцим стал второй белковой структурой и первой ферментной структурой, которая была получена с помощью рентгеновской кристаллографии, и первым ферментом, который содержит полную последовательность всех двадцати стандартных аминокислот.[7]

Применение

В пищевой промышленности зарегистрирован в качестве пищевой добавки E1105.

В медицине в качестве местного антисептического средства[8].

Механизм лизиса

Фермент атакует пептидогликаны (в частности, муреин), входящие в состав клеточных стенок бактерий (особенно много его в клеточных стенках грам-положительных бактерий — до 50-80 %). Лизоцим гидролизует (1,4β)-гликозидную связь между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином. Пептидогликан при этом связывается с активным центром фермента (в форме кармана), расположенным между двумя его структурными доменами. Сорбционный центр лизоцима представляет 6 карманов (A, B, C, D, E, F), причём в A, C и E может связываться только N-ацетилглюкозамин, а в B, D и F — как N-ацетилглюкозамин, так и N-ацетилмурамовая кислота. Молекула субстрата в активном центре принимает конформацию, близкую к конформации переходного состояния. В соответствии с механизмом Филлипса, лизоцим связывается с гексасахаридом, затем переводит 4-й остаток в цепи в конформацию твист-кресла. В этом напряженном состоянии гликозидная связь между центрами D и E легко разрушается. Ингибитором лизоцима служит, в частности, трисахарид N-ацетилглюкозамина, связывающийся с каталитически неактивными центрами A, B и C и препятствующий связыванию субстрата.

Остатки глутаминовой кислоты (Glu35) и аспарагиновой кислоты (Asp52) критичны для функционирования фермента, причём Asp52 ионизирован, а Glu35 нет. Некоторые авторы полагают, что Glu35 выступает в качестве донора протона при разрыве гликозидной связи субстрата, разрушая связь, а Asp52 выступает в роли нуклеофила, при образовании интермедиата — гликозил-фермента. Затем гликозил-фермент реагирует с молекулой воды, в результате чего фермент возвращается в исходное состояние и образуется продукт гидролиза[9].

Другие авторы полагают, что реакция протекает через образование карбоксоний-иона, стабилизированного заряженной карбоксильной группой Asp52, в то время как высвобождение спирта катализируется по механизму общего основного катализа незаряженным карбоксилом Glu35.[10].

Примечания

  1. G. Alderton, W.H. Ward, H.L. Fevold (1945). «ISOLATION OF LYSOZYME FROM EGG WHITE». Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character (157): 43-58.
  2. Laschtschenko P (1909). «Über die keimtötende und entwicklungshemmende Wirkung Hühnereiweiß» (German). Z. Hyg. InfektKrankh. 64: 419–427. DOI:10.1007/BF02216170.
  3. Alexander Fleming (1922). «On a Remarkable Bacteriolytic Element Found in Tissues and Secretions». The Journal of Biological Chemistry (93): 306-317.
  4. Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). «Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution». Nature 206 (986): 757–61. DOI:10.1038/206757a0. PMID 5891407.
  5. Johnson LN, Phillips DC. (1965). «Structure of some crystalline lysozyme-inhibitor complexes determined by X-ray analysis at 6 Angstrom resolution». Nature 206 (986): 761–3. DOI:10.1038/206761a0. PMID 5840126.
  6. Johnson, LN (1998). «The early history of lysozme». Nat Struct Mol Biol 5 (11): 942–944. DOI:10.1038/2917. PMID 9808036.
  7. Canfield, RE (1963). «The Amino Acid Sequence of Egg White Lysozyme». J Biol Chem 238 (8): 2698–2707. PMID 14063294.
  8. Местный антисептический препарат Лизобакт® — Публикации
  9. С.Д. Варфоломеев Химическая энзимология. — М.: Издательский центр "Академия", 2005. — С. 238-239. — ISBN 5-7695-2062-0
  10. Э. Фёршт Структура и механизм действия ферментов. — М.: "Мир", 1980. — С. 395-396.

dic.academic.ru

Какими целебными свойствами обладает слюна человека, объясняют ученые | РЗ

При виде царапины на пальце у многих из нас возникает непроизвольное желание лизнуть ранку. Такой порыв не случаен. Исследование, опубликованное в журнале The FASEB (издании Федерации американских обществ экспериментальной биологии), объясняет, почему раны во рту лечатся эффективнее и заживают быстрее, чем на любом другом участке тела.

Слюна – смешанный секрет желез, протоки которых выходят в ротовую полость. За 1 сутки у человека вырабатывается 0,5-2,0 л слюны. Она содержит гидролитический фермент альфа-амилазу (расщепляющий углеводы), мукополисахариды, гликопротеины, белки, ионы (Na+, K+, Ca2+, Cl-, HCO3- и др.). Кроме того, в меньших количествах в слюне содержатся такие ферменты, как лизоцим, катепсины, калликреины. 

Научная работа специалистов из Чилийского университета показала, что ключевую роль при восстановлении кожного покрова играет слюнный пептид хистатин-1. Он способствует ангиогенезу – росту новых кровеносных сосудов, а ангиогенез крайне важен для восстановления.

В ходе исследования проводились эксперименты с использованием культуры клеток эндотелия, ответственных за формирование новых кровеносных сосудов, а также эмбрионов цыплят (в качестве моделей животных) и слюны здоровых доноров-людей. Хистатин-1 и слюна в целом помогали кровеносным сосудам расти быстрее. На следующем этапе исследователи планируют выделить молекулы хистатина-1 и на их основе создать материалы и имплантаты, которые помогут при заживлении ран.

Вместе с тем, основной функцией слюны является обработка пищи. При ее помощи происходят обеззараживание и начальное переваривание пищи, а также подготовка пищи к дальнейшей обработке в желудке. Однако слюна некоторых млекопитающих и человека может быть использована как средство для обработки мелких ран. Известно, что многие млекопитающие (и человек в том числе) зализывают свои раны языком. При попадании слюны на рану калликреины взаимодействуют с кровяным белком (так называемый фактор Хагемана, или XII фактор гемостаза) и в результате этого начинают ускорять процесс свертывания крови. Кроме того, калликреины катализируют образование кинина, который, в свою очередь, вызывает сокращение сосудов, что останавливает кровотечение. Таким образом, калликреины способствуют остановке кровотечения. Другую функцию выполняет лизоцим. Этот белок обладает протеолитической (разрушающей белки) активностью. При попадании в ранку лизоцим уничтожает бактерии и вирусы, которые проникают в кровяное русло, и препятствует нагноению раны. Стоит отметить, что помимо слюны лизоцим содержится в лейкоцитах (моноцитах, макрофагах, гранулоцитах), в слезной и суставной жидкости, грудном молоке, носовой слизи. У человека ген лизоцима расположен в 12-й хромосоме. В пищевой промышленности его используют в качестве консерванта, а в медицине – как антисептик.

Следует добавить, что ротовую полость населяет множество микроорганизмов. Уже из того, что они с успехом там обитают, понятно, что антибактериальные свойства слюны несовершенны. С другой стороны, попав в кровяное русло через ранку, эти микроорганизмы могут вызвать иммунную реакцию, то есть выступить как антигены. 

rz.com.ua

Чем нас лечат: Лизобакт. Против стоматита, воспаления десен и боли в горле

Статья о пилотном (проведенном на начальных стадиях испытаний лекарства и требующее подтверждения) исследовании жидкости для полоскания рта с лизоцимом и морской солью вышла в 2017 году. Но ее результаты оказались менее воодушевляющими: жидкость не оказала никакого влияния на здоровье десен 15 пациентов.

Клинических испытаний по поводу того, полезен ли лизоцим при простуде, нам найти не удалось. Однако, как наши постоянные читатели помнят из обзоров (Граммидина и Гексорала), даже самые бесполезные по содержанию леденцы и таблетки для рассасывания могут помочь от боли в горле, так как вызывают больше слюны (с тем же лизоцимом, кстати), которая будет омывать пораженный участок и уменьшать концентрацию патогенных микроорганизмов.

Indicator.Ru заключает: компоненты препарата эффективны, но логичнее применять их по отдельности

Создавая Лизобакт, производители пытались убить двух зайцев, которые могут вызывать поражения полости рта: инфекции и гиповитаминоз. Судя по всему, они стремились дать пациенту лекарство, которое независимо от причины его стоматита или воспаления десен решит эту проблему без лишних забот. Однако доказать эффективность такого подхода пока что не удалось.

Это не означает, что каждое из веществ по отдельности не работает. Например, лизоцим действительно служит нам миллионы лет, помогая бороться с бактериями, которые осмелились посягнуть на наши биологические жидкости. Справляется он не всегда блестяще, но достаточно успешно, чтобы передаваться следующим поколениям как нечто полезное. Да, он действительно разрушает клеточные стенки бактерий, и да, в одной таблетке Лизобакта лизоцима больше, чем по умолчанию находится у вас во рту. Но и бактерии эволюционируют, так что абсолютный успех не гарантирован. Тем более, что клинические испытания, доказывающие, что лизоцим эффективен при конкретных показаниях (стоматите, воспалении десен, боли в горле) скудны, проведены на малом количестве пациентов или вовсе не на пациентах, а на образцах их тканей. Часть испытаний вообще опровергает эффективность лизоцима при лечении десен.

indicator.ru

Лизоцим

СТАЙЛАБ предлагает тест-системы для анализа лизоцима в вине, сыре и колбасных изделиях методом иммуноферментного анализа.

Лизоцим – это фермент, способный разрушать стенки бактерий. Такие ферменты содержатся в слюне, слизях носоглотки и ЖКТ, слезах, плазме крови, грудном молоке и моче многих животных, в том числе, и человека, а также в курином яйце и яйцах других птиц. Лизоцим является частью иммунной системы и обеспечивает защиту организма. Существует множество вариантов этого фермента, включая мутантные формы. Лизоцим куриного яйца также называют белком Gal d 4.

Лизоцим разрушает стенки грамположительных бактерий, в том числе, кисломолочных. Однако он не влияет на рост грамотрицательных бактерий и дрожжей.

В пищевой промышленности лизоцим используют в качестве консерванта, он зарегистрирован как пищевая добавка E1105. Его также применяют в научных исследованиях и для производства лекарственных средств. Продукты, содержащие лизоцим, могут привести к развитию аллергической реакции у людей, чувствительных к этому белку. К ним относятся все продукты, в состав которых входит яичный белок, яйцо или яичный порошок, а также собственно лизоцим. Помимо выпечки, хлеба, кондитерских изделий, колбас и соусов к ним относятся твердые и полутвердые сыры, а также осветленные вина. Лизоцим в них добавляют, чтобы остановить развитие микроорганизмов.

Предполагается, что лизоцим вызывает не менее 15-35% всех аллергических реакций к куриному яйцу. Это менее сильный аллерген, нежели овальбумин и овомукоид, однако он очень часто встречается в продуктах питания. Как и аллергии к другим белкам яйца, аллергия к лизоциму обычно проявляется в раннем детстве и проходит к школьному возрасту.

Как и другие продукты переработки яиц, лизоцим относится к компонентам, наличие которых, согласно ТР ТС 022/2011, необходимо указывать в составе продукции, если нет возможности гарантировать их отсутствие. В Евросоюзе действуют подобные же законодательные требования. Для определения лизоцима в пищевой продукции, в особенности, в вине и сыре, удобно использовать тест-системы для проведения ИФА. Этот высокочувствительный метод точен, не требует значительных затрат на оборудование и позволяет быстро получить результат.

Литература

  1. Infante S, López-Matas MÁ, Carnés J, Fuentes V, Alonso E, Zapatero L. Allergy reaction mediated by Gal d 4 (lysozyme) after the induction of tolerance with egg. Ann Allergy Asthma Immunol. 2014 Oct;113(4):491-2.
  2. Carstens C, Deckwart M, Webber-Witt M, Schäfer V, Eichhorn L, Brockow K, Fischer M, Christmann M, Paschke-Kratzin A. Evaluation of the efficiency of enological procedures on lysozyme depletion in wine by an indirect ELISA method. J Agric Food Chem. 2014 Jul 2;62(26):6247-53.
  3. Hoffman DR. Immunochemical identification of the allergens in egg white. J Allergy Clin Immunol. 1983 May;71(5):481-6.

stylab.ru

ИММУНОЛОГИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ СЛЮНЫ. ВЛИЯНИЕ ДЕСНЕВОЙ ЖИДКОСТИ НА ЗАЩИТНУЮ ФУНКЦИЮ СЛЮНЫ

Слюна – биологическая жидкость, получившая название смешанная слюна или ротовая жидкость. Представляет собой суммарный секрет всех слюнных желез, представителей микрофлоры и продуктов их жизнедеятельности, десневой жидкости, продуктов распада мигрирующих лейкоцитов, остатков пищи, микроэлементов и т.д.

На 97–99 % смешанная слюна состоит из воды и от 1 % до 3 % из сухого остатка, третья часть которого – органические вещества, а оставшаяся часть представлена неорганическими соединениями. На десневую жидкость здоровых пациентов приходится всего 0,5 %. Секрет слюнных желез содержит воду, ионы и белки. Состав подвержен суточным и сезонным колебаниям: в ночное время секреция снижена, а во второй половине суток повышена. Колебания связаны с циркадным ритмом альдостерона, который стимулирует натрий-калий-АТФ-азу.

Слюнные железы представлены тремя парами больших слюнных желез (СЖ) (околоушные, подъязычные и поднижнечелюстные) и малыми, расположенными на губах, кончике и корне языка, передней поверхности твердого неба. За сутки в полость рта поступает около 1,0 литра слюны. Поднижнечелюстные СЖ образуют ≈70 %, околоушные СЖ ≈25 %, подъязычные СЖ ≈4% и малые СЖ 1 % секрета. Такая слюна называется собственно слюной или проточной слюной. При попадании в полость рта проточная слюна смешивается с лейкоцитами и микроорганизмами и формируется цельная или смешанная слюна (Whole Saliva, mixed Saliva).

Можно выделить следующие функции слюнных желез:

1. Физиологическое значение слюнных желез определяется участием в процессе пищеварения (секреторная функция). В ротовой полости слюна смачивает пищу, а под действием фермента α-амилазы происходит расщепление углеводов.

2. Белки слюны обеспечивают постоянство минерального состава твердых тканей зубов. Гормоны и гормоноиды слюны регулируют процессы минерализации эмали зуба и гомеостаз полости рта.

3. Защитная функция – одно из важнейших свойств слюны. Слюна увлажняет и очищает ткани ротовой полости, поддерживает видовой состав микрофлоры полости рта. Участвует в образовании пелликулы зубов, предотвращает осаждение из слюны перенасыщенного раствора фосфата кальция. Слюна формирует защитный барьер из муцина, других железистых белков и лейкоцитов, предохраняет слизистую полости рта от механического и химического воздействия.

В смешанную слюну с секретом слюнных желез, а также из лейкоцитов и эпителия слизистых оболочек полости рта попадают антимикробные белки, представляющие собой чаще всего либо протеолитические ферменты, либо белки, связывающие питательные вещества, либо содержащие домены, направленные против специфических микробных молекул. Антимикробные пептиды имеют небольшой размер, молекулярную массу до 6 кДа и действуют путем нарушения структуры или функции клеточной мембраны микроорганизма. Некоторые антимикробные пептиды синтезируются постоянно, а синтез других индуцируется в ответ на инфекцию. Защитные белки в смешанной слюне делятся на:

1) Неспецифические белки. Они обеспечивают резистентность к действию всех чужеродных агентов. К ним относится целый ряд ферментов, защитная роль которых реализуется в инактивации способности микроорганизмов фиксироваться на поверхности слизистой оболочки или поверхности зуба. В смешанной слюне человека всегда присутствуют клетки неспецифической иммунной защиты – лейкоциты и лимфоциты, попадающие в ротовую полость через эпителий десневых карманов. Ведущая роль в фагоцитозе принадлежит нейтрофильным гранулоцитам и макрофагам. Они захватывают микроорганизмы и переваривают их в лизосомах с помощью ферментов.

В лизисе бактерий в ротовой полости участвует ряд гидролаз, среди которых особое место занимают лизоцим и α-амилаза. Лизоцим оказывает лизирующее действие на бактерии за счет гидролиза связи между N-ацетилглюкозамином с его О-лактильным аналогом в пептидогликанах бактериальных мембран. Он в большом количестве содержится в слюне, мокроте и слезной жидкости. Наиболее чувствительны к лизоциму грамположительные микроорганизмы и некоторые вирусы. Лизоцим стимулирует фагоцитарную активность лейкоцитов и участвует в регенерации биологических тканей, чувствителен к действию ультрафиолетовых лучей, кислот и оснований. Самая высокая активность лизоцима наблюдается в летний период, самая низкая – весной.

Бета-лизины – бактерицидные факторы. Наибольшую активность проявляют в отношении анаэробных и спорообразующих микроорганизмов.

Лактоферрин – бактериостатическое действие обусловлено конкурентным связыванием ионов железа. Максимальные концентрации выявлены осенью, минимальные – весной.

Слюнная α-амилаза гидролизует полисахариды в бактериальной стенке некоторых гонококков, что позволяет рассматривать этот фермент не только с позиции переваривания углеводов пищи в полости рта.

Антимикробные пептиды – гистатины, дефензины встраиваются в бактериальную мембрану. Гистатины – пептиды, богатые гистидином, активны в отношении Candida albicans и Streptococcus mutans. Олиго- и полипептиды, выделенные из секрета околоушных и поднижнечелюстных слюнных желез, отличаются большим содержанием гистидина.

Дефензины действуют на Гр+ и Гр- бактерии, грибки рода Candida albicans и некоторые вирусы. Дефензины реализуют антибактериальное действие путем формирования ионных каналов, агрегации с пептидами мембран и подавляя синтез белков в бактериальной клетке. Исследователи полагают, что источником дефензинов является десневая жидкость, которая отсутствует у пациентов с адентией.

Кальпротектин – пептид, обладающий мощным антимикробным действием, попадает в слюну из эпителиоцитов и нейтрофильных гранулоцитов.

Кателицидины связываются с полисахаридами бактериальных мембран и формируют ионные каналы или поры.

Белки теплового шока (HSP-heat shock protein). HSP 70 участвует в АТФ – зависимом разворачивании полипептидных цепей, делая неполярные участки полипептидных цепей доступными действию протеолитических ферментов.

Гемостатическая система слюны реализуется за счет наличия белков фибринолитической и гемокоагуляционной систем.

 

2) Специфические белки иммунитета – иммуноглобулины (IgG, IgA, IgM, IgD, IgE) и белки системы комплимента, которые вырабатываются в ответ на инвазию определенных видов микроорганизмов и являются главными факторами антимикробной защиты полости рта.

Иммуноглобулины – защитные белки сыворотки крови или секретов, обладающие функцией антител и относящиеся к гамма-глобулиновой фракции. Различают 6 классов иммуноглобулинов: A, M, G, D, E, F. В ротовой полости широко представлены иммуноглобулины: IgG, IgA, IgM.

Соотношение иммуноглобулинов в полости рта иное, чем в сыворотке крови. IgG и IgA могут поступать в слюну из сыворотки крови в результате транссудации через воспаленную слизистую. В этом случае плоский эпителий, выстилающий слизистую оболочку полости рта, действует как пассивное молекулярное сито. Этот путь ограничен. Сывороточные IgA в меньшей степени, чем IgG, могут попадать в слюну. Уровень секреторного IgA в слюне в 100 раз выше, чем IgG. Уровень IgM, синтезируемого местно, преобладает над уровнем IgG, а в плазме крови наоборот. Уровень IgG в слюне низок и не меняется от степени дефицита IgM и IgA.

IgA в слюне представлен двумя типами: сывороточным и секреторным. Иммуноглобулин А синтезируется плазматическими клетками собственной пластинки слизистой оболочки и в слюнных железах. Секреторный IgA (sIgA) находится в виде димера, содержащем секреторный компонент с молекулярной массой 70 кДа. Образуется в лимфоидной ткани, ассоциированной со слизистыми оболочками и железами внешней секреции. Окончательная сборка молекулы происходит в эпителиальных клетках слизистых оболочек и выводных протоков желез. Секреторный иммуноглобулин А устойчив к действию протеолитических ферментов.

Механизм антибактериального действия состоит в том, что иммуноглобулин А нарушает бактериальную адгезию к поверхности слизистой оболочки полости рта и эмали зубов, чем поддерживает специфический иммунитет против патогенных бактерий полости рта.

Количество sIgA определяет уровень гигиенического состояния тканей полости рта, так как скорость образования зубного налета коррелирует с концентрацией sIgA. У здоровых людей секреторный иммуноглобулин А выделяется в количестве 10–20 мг/мин., у имеющих воспалительные заболевания пародонта уровень секреции снижается до 2 мг/мин. Рядом исследователей было выявлено увеличение количества sIgA у людей в возрасте 65 лет и старше в сравнении с волонтерами от 18 до 64 лет. Наибольший уровень sIgA в слюне отмечается у детей в возрасте от 1 года до 12 лет. Дефицит IgAs встречается редко и сопровождается частыми вирусными инфекциями. Слюна взрослого человека содержит от 30 до 160 мкг/мл IgAs, другие иммуноглобулины определяются в количестве менее чем 1 мкг/мл, так как они поступают из плазмы крови путем простой транссудации через малые слюнные железы и десневую бороздку.

Источником IgE в слюне являются тучные клетки, которые наиболее активны у людей с атопической аллергией, повышение его уровня носит сезонный характер.

Вопрос о форме участия IgD в иммунных процессах остается открытым, его появление в слюне исследователи связывают с пиковой концентрацией в крови, в норме он не выделяется околоушными слюнными железами.

Синтез иммуноглобулинов опосредован цитокинами. Секреция sIgA зависит от уровня интерлейкина-5 и находится под контролем бета-трансформирующего фактора роста, который ингибирует Т2-хелперы, а интерлейкины-4 и -13 ответственны за синтез IgE.

Цитокиноподобные пептиды играют важную роль в регуляции активности специфического иммунитета.

Десневая жидкость (ДЖ) – это физиологическая среда организма сложного состава, представляет собой транссудат крови, заполняющей десневую бороздку. Количество ее не велико. В течение суток в полость рта поступает от 05 до 2,4 мл ДЖ. В вечернее время поступает ДЖ больше, а в утренние часы меньше. Белковый состав ДЖ и плазмы крови одинаков. В десневой жидкости содержатся альбумины, глобулины, система комплемента. Глобулины и фибрин способствуют плотному соединению эпителия десны с эмалью, образуют клейкую пленку и обеспечивают адгезию клеток зубо-эпителиального прикрепления к поверхности зуба. Десневая жидкость является важным источником ряда иммуноглобулинов, антител для полости рта. Их концентрация в десневой жидкости и крови одинакова.

Десневая жидкость в норме не стерильна и содержит стрептококки и стафилококки, спирохеты и простейшие. При воспалении пародонта их количество увеличивается, изменяется видовой состав и повышается их патогенность. При наличии воспаления в пародонте микроорганизмы, выделяемые из десневой жидкости и зубного налета, схожи.

Десневая жидкость – это среда, окружающая зуб, которая определяет его амортизационные свойства в ответ на жевательную нагрузку. Поэтому любой сдвиг в количестве и составе ДЖ может в дальнейшем сказаться на функции и подвижности зубных рядов.

 

Список литературы:

  1. Вавилова Т.П., Янушевич О.О., Островская И.Г. Слюна. Аналитические возможности и перспективы. – М.: Изд-во «БИНОМ», 2014. – 312 с.
  2. Северин С.Е. Биологическая химия: учеб. для мед. вузов. – М.: Изд-во «Медицинское информационное агентство», 2015. – 496 с.
  3. Смешанная слюна: учебно-метод. пособие [под редакцией П.А. Леус]. – Минск: БГМУ, 2004. – 41 с.

sibac.info

почему животные зализывают раны? и почему людям это делать не рекомендуют?

говорят, что у животных в пасти намного меньше микробов, а вот у человека не рот, а просто помойка.

В слюне бактерицидные вещества. Она слабощелочная. Бактерий убивает. И люди так поступают. Что Вы рефлекторно делаете, повредив палец? Правильно, в рот! Человек придумал значительно лучшие антисептики, более надёжные. Во рту тоже может быть не всё в порядке с микрофлорой. Не знал, что у женщин во рту помойка, всю жизнь целовал.. . Больше не буду!

Слюна некоторых животных например собак содержит бактерицидные вещества, северные народы например дают собакам вылизовать свои раны. А человек может и промыть, забинтовать итд. . Думаю на заре человеческой эволюции мы ничем не отличальсь от животных

Слюна защищает слизистую оболочку полости рта собаки от пересыхания, увлажняя её, а белковые вещества, поступающие с пищей, нейтрализуют кислоту и щелочь в желудке. Слюна содержит различные ферменты, обладающие бактериостатическим действием, они принимают участие в процессах регенерации эпителия слизистой оболочки полости рта. Слюна содержит вещества, помогающие крови сворачиваться при зализывании ран, а также собака при помощи слюны моет и обеззараживает свою шерсть, вылизывая её.

представляю: люди зализывают открытый перелом черепа.. . смешно

Слюна как зашывает раны и сначало образует плёнку а потом зарастает от этого

Млекопитающие используют языки не только для транспортировки и вкусового анализа пищи, но и для множества других целей. Например, как средство гигиены. Вспомните, как тщательно кошки и собаки вылизывают свою шерсть или зализывают раны. Это не просто чистка: недавно в слюне млекопитающих обнаружили факторы роста эпидермиса (иначе говоря — покровных клеток) и фибробластов (клеток соединительной ткани) , которые ускоряют заживление. В слюне собак содержится белок лизоцим. Степень бактерицидности слюны собак больше, чем, скажем, человеческой, т. к. лизоцима в ней содержится гораздо больше. Она справляется с инфекцией не хуже, чем лекарственные препараты. Собаке достаточно вылизать ссадину или порез, чтобы ускорить процесс заживления во много раз. Кстати, это вещество встречается не только в слюне - его много, например, в курином яйце, входит оно в состав молока и даже слезной жидкости.. . Голландские биологи выделили из человеческой слюны вещество, которое способствует быстрому заживлению ран. Это может помочь в создании лекарств для людей, которые страдают от хронических язв, а также в лечении ожогов, считают специалисты. Ученые разделили слюну на компоненты, протестировали их и выяснили, что за заживление ран отвечает белок гистатин. По мнению специалистов, результаты исследования объясняют не только то, почему животные зализывают раны, но и то, почему раны в ротовой полости, например, после лечения зубов, заживают быстрее, чем на коже. Это открытие также можно будет использовать при создании новых лекарств, считают ученые. Содержащийся в слюне белок обезболивает в 6 раз лучше морфина Сотрудникам Университета Пастера (Франция) удалось выделить из слюны человека белок под названием опиорфин (opiorphin) и доказать его болеутоляющие свойства в опытах на животных. Точный механизм действия опиорфина остается неизвестным, однако известно, что это вещество способно замедлить распад в организме энкефалинов – морфиноподобных нейропептидов, контролирующих реакцию центральной нервной системы на болевые импульсы. Комментируя для BBC исследование французских коллег, английский нейробиолог Джон Вуд назвал открытие обезболивающего белка в слюне человека весьма интересным. По словам Вуда, ранее соединения, замедляющие распад энкефалинов, были обнаружены в слюне коров и крыс.

В полости рта находится лизоцим слюны - антибактериальный фермент, расщепляющий мембрану бактериальной клетки и тем самым делающий ее нежизнеспособной. Этим объясняются ее антибактериальные свойства. А также этим объясняется относительно легкая заживляемость ран и царапин в ротовой полости. Лизоцим открыт в 1922 г. Александром Флемингом. Большая концентрация лизоцима в слюне собак позволяет им с таким успехом зализывать раны.

touch.otvet.mail.ru

XuMuK.ru - ЛИЗОЦИМ - Химическая энциклопедия


ЛИЗОЦИМ (мурамидаза), фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз b-1 : 4-гликозидной связи между остатками N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмураминовой к-ты (см. ф-лу) пептидогликана клеточной стенки бактерий. Гидролизует также такую же связь в полимере, состоящем из остатков N-ацетилглюкозамина (хитине), но со значительно меньшей скоростью. Лизоцим обнаружен практически во всех организмах. У позвоночных содержится гл. обр. в слезах, слюне, селезенке, легких, почках и лейкоцитах; в тканях локализуется в лизосомах.

Выделено и изучено более 50 лизоцимов из разных источников. Все они состоят из одной полипептидной цепи и являются сильно основными белками (рI 10,5-11). Hаиб. изучен лизоцим белка куриных яиц (мол. м. 14306). Полностью определено его строение, в т.ч. третичная структура. Молекула лизоцима имеет форму, близкую к форме эллипсоида с осями 3,0 и 4,5 нм. Ее пересекает косая щель, в к-рой происходит сорбция и гидролиз субстрата (в ней м. б. связано 6 гликопиранозных звеньев). Щель имеет гидрофобный карман, в к-ром локализуется ацетамидная группа N-ацетилглюкозамина. Важную роль в механизме гидролиза гликозидной связи играют группа С(О)О- остатка аспарагиновой к-ты (поляризует связь) и недиссоциированный карбоксил остатка глутаминовой к-ты (донор протона). Оптим. условия для лизиса (разрушения) микробов Microccocus lysodeikticus (обычного тест-субстрата лизоцима) - рН 6-7, ионная сила р-ра 0,1. Ионы Сl-несколько активируют лизоцим; в отсутствие солей его активность резко падает. Повышение т-ры вплоть до 60 °С увеличивает активность лизоцима; дальнейшее нагревание обратимо инактивирует фермент. В р-ре (особенно в кислой среде при рН 2-3) лизоцим выдерживает без необратимой денатурации кратковременное кипячение. В сухом виде фермент выдерживает нагревание при 160°С в течение 1 ч. Конкурентные ингибиторы лизоцима - близкие по строению к субстрату олигосахариды с небольшим числом звеньев или моносахариды, напр. N-ацетилглюкозамин и олигомер, содержащий 2 или 3 его остатка. У позвоночных лизоцим выполняет ф-ции неспецифич. антибактериального барьера. Механизм действия обусловлен способностью фермента нарушать клеточную стенку бактерий и вызывать их лизис. Лизоцим применяют в медицине как противомикробное ср-во (в т.ч. как добавка в продукты питания для детей).
===
Исп. литература для статьи «ЛИЗОЦИМ»: Бухарин О. В., Васильев Н. В., Лизоцим и его роль в биологии и медицине, Томск, 1974; Основы биохимии, пер. с англ., т. I, M., 1981, с. 313-17; Lisozyme, ed. by E. F. Osserman, R. E, Canfield, S. Beychok, N.Y., 1974; Jolles P., Jolles J., "Molec. and Cell Biochem.", 1984, v. 63, № 2, p. 165-89. Н. А. Кравченко.

Страница «ЛИЗОЦИМ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Еще по теме:

www.xumuk.ru


Смотрите также



 Детские болезни
Краснуха  Вирусное инфекционное заболевание, которое по характеру сыпи немного напоминает корь, но протекает гораздо легче. Начинается болезнь с появлением на теле мелкопятнистой сыпи, располагающейся чаще на наружной поверхности рук, ног и ягодицах. В меньшей степени пор...
порнуха на сайте порно дойки и порно видео онлайн можно смотреть всегда без регистрации. шикарная бесплатная порнуха, ххх видео с обновлениями и бесплатное порно видео смотреть на порно-копилке.нет всегда оналайн и без регистрации
Ангина  Инфекционное заболевание, характеризующееся острым воспалительным процессом, в первую очередь в области миндалин. Встречается в основном у детей старше года. Различают катаральную, фолликулярную и лакунарную ангины. Катаральная ангина начинается с того, что реб...
Ангина  Инфекционное заболевание, характеризующееся острым воспалительным процессом, в первую очередь в области миндалин. Встречается в основном у детей старше года. Различают катаральную, фолликулярную и лакунарную ангины. Катаральная ангина начинается с того, что реб...
Бронхит  Чаще им заболевают дети с хроническим воспалением миндалин. Начинается бронхит обычно с сухого кашля, который через 2—3 дня становится более влажным. Может повыситься температура, иногда у маленьких детей вокруг рта синеет кожа. До прихода врача ребенка укладывают ...
Трещины сосков, мастит&nnbsp; Если в соске появится резкая боль, как только ребенок начнет присасываться к груди, и если она не утихает, значит в соске имеется небольшая трещина. В этом случае ребенка нужно кормить из здоровой груди, а из больной молоко сцеживать. Грудь с трещиной следует показа...
чемоданы на колесах Cок огородной капусты  |  Бурая водоросль (ламинария)  |  Картофельный сок  |  Огуречный сок  |  Свекольный сок  |  Смесь соков моркови, свеклы и кокосового ореха  |  Смесь соков моркови, свеклы и огурцов  |  Сок брюссельской капусты  |  Сок водяного кресса (жеруха)  |  Сок земляной груши (артишок)  |  Сок капусты  |  Сок кислой капусты  |  Сок листьев горчицы  |  Сок лука  |  Сок лука - порея  |  Сок люцерны  |  Сок одуваничка  |  Сок пастернака посевного  |  Сок перца (зеленого)  |  Сок петрушки  |  Сок плода дынного дерева  |  Сок ревеня  |  Сок редиски  |  Сок репы  |  Сок салата (латука)  |  Сок салата ромэн  |  Сок сельдерея  |  Сок спаржи  |  Сок стручковой фасоли  |  Сок сырой моркови  |  Сок фенхеля - сладкого укропа  |  Сок хрена  |  Сок цикория - эндивия  |  Сырой калиевый суп  |  Томатный сок  |  Чесночный сок  |  Шпинатный сок  |  Щавелевая кислота  |  Щавелевый сок  |  

Врачевание и знахарство всегда были тесно связаны с духовными традициями народа. Из поколения в поколение бережно передавались советы народных целителей, чья практика основывалась на целебном воздействии окружающей природы и была пронизана ее жизненной энергией. К сожалению, в нынешней экологической ситуации воспользоваться этими сведениями становится все труднее. Нельзя, например, собирать растения в черте города, в промышленных районах, у дорог.
Nar-vrach.ru дает почерпнутые из многочисленных источников советы, рекомендации и рецепты препаратов, которые представлены - для удобства пользования - по основным заболеваниям. Технологию приготовления лечебных средств из дикорастущих, садовых и огородных растений, продуктов питания, соков, лекарственных чаев другого имеющегося под рукой сырья. NAR-VRACH.RU не претендует на исчерпывающую информацию и полноту того ценного опыта, что был накоплен народной медициной в течение многих столетий. Его цель - помочь больным поправить здоровье, а тем, кто не нуждается в лечении, поддерживать хорошую физическую форму, работоспособность, душевное равновесие, хорошее здоровье и настроение.

Публикации на сайте не должны приниматься, как рекомендации пациентам по самостоятельному лечению и диагностированию каких-либо болезней.
(C) Карта сайта, XML.